TLTx - Vikipedi
İçeriğe atla
Ana menü
Gezinti
  • Anasayfa
  • Hakkımızda
  • İçindekiler
  • Rastgele madde
  • Seçkin içerik
  • Yakınımdakiler
Katılım
  • Deneme tahtası
  • Köy çeşmesi
  • Son değişiklikler
  • Dosya yükle
  • Topluluk portalı
  • Wikimedia dükkânı
  • Yardım
  • Özel sayfalar
Vikipedi Özgür Ansiklopedi
Ara
  • Bağış yapın
  • Hesap oluştur
  • Oturum aç
  • Bağış yapın
  • Hesap oluştur
  • Oturum aç

İçindekiler

  • Giriş
  • 1 Kimyada
  • 2 Kaynakça

TLTx

  • English
Bağlantıları değiştir
  • Madde
  • Tartışma
  • Oku
  • Değiştir
  • Kaynağı değiştir
  • Geçmişi gör
Araçlar
Eylemler
  • Oku
  • Değiştir
  • Kaynağı değiştir
  • Geçmişi gör
Genel
  • Sayfaya bağlantılar
  • İlgili değişiklikler
  • Kalıcı bağlantı
  • Sayfa bilgisi
  • Bu sayfayı kaynak göster
  • Kısaltılmış URL'yi al
  • Karekodu indir
Yazdır/dışa aktar
  • Bir kitap oluştur
  • PDF olarak indir
  • Basılmaya uygun görünüm
Diğer projelerde
  • Vikiveri ögesi
Görünüm
Vikipedi, özgür ansiklopedi

Theraphosa leblondi toksini (TLTx), dev tarantula Theraphosabloni'nin zehrinden saflaştırılan ve dizilenen üç farklı formda (alt tip) oluşan bir toksindir. Bu toksin, bir geçit değiştirici olarak görev yaparak Kv4.2 voltaj kapılı potasyum kanallarını seçici olarak inhibe etmektedir.[1]

Kimyada

[değiştir | kaynağı değiştir]
TLTx1'in 3 boyutlu yapısı (İsviçre Model Deposu'ndan indirilen PDB dosyası )

TLTx, disülfit bağlı çekirdek alanına sahip kısa peptitler olan Kv4'e özgü tarantula toksinleri ailesinin bir parçasıdır. Bu ailenin diğer üyeleri heteropodatoksinler ve phrikotoksinlerdir.[2]

Kuşyiyen tarantula zehirinden üç homolog peptid (TLTx1, 2 ve 3) izole edilmiştir. TLTx'in kütlesi <5 kDa olan 35 amino asitten oluşurlar.[3] Sisteinin yan zincirleri arasında toplam 3 adet disülfit bağı oluştururlar ve bunların dizideki pozisyonları toksinin tüm alt tiplerinde aynıdır. Diğer tarantula toksinleriyle homoloji, TLTx'in de sistin düğümü (ICK) motifini oluşturduğunu ve inhibitör olduğunu göstermektedir.

TLTx1'in amino asit dizisindeki sistein yan zincirleri arasındaki disülfit bağları

Kaynakça

[değiştir | kaynağı değiştir]
  1. ^ Ebbinghaus, Jan; Legros, Christian; Nolting, Andreas; Guette, Catherine; Celerier, Marie-Louise; Pongs, Olaf; Bähring, Robert (2004). "Modulation of Kv4.2 channels by a peptide isolated from the venom of the giant bird-eating tarantula Theraphosa leblondi". Toxicon. 43 (8): 923-32. doi:10.1016/j.toxicon.2003.12.012. PMID 15208026. 
  2. ^ Rash, Lachlan D.; Hodgson, Wayne C. (2002). "Pharmacology and biochemistry of spider venoms". Toxicon. 40 (3): 225-54. doi:10.1016/S0041-0101(01)00199-4. PMID 11711120. 
  3. ^ Legros, Christian; Célérier, Marie-Louise; Henry, Maud; Guette, Catherine (2004). "Nanospray analysis of the venom of the tarantulaTheraphosa leblondi: A powerful method for direct venom mass fingerprinting and toxin sequencing". Rapid Communications in Mass Spectrometry. 18 (10): 1024-32. doi:10.1002/rcm.1442. PMID 15150824. 
Taslak simgesiKimya ile ilgili bu madde taslak seviyesindedir. Madde içeriğini genişleterek Vikipedi'ye katkı sağlayabilirsiniz.
"https://tr.wikipedia.org/w/index.php?title=TLTx&oldid=36351023" sayfasından alınmıştır
Kategoriler:
  • Kimya taslakları
  • Toksinler
  • İyon kanalı toksinleri
Gizli kategori:
  • Tüm taslak maddeler
  • Sayfa en son 20.41, 6 Kasım 2025 tarihinde değiştirildi.
  • Metin Creative Commons Atıf-AynıLisanslaPaylaş Lisansı altındadır ve ek koşullar uygulanabilir. Bu siteyi kullanarak Kullanım Şartlarını ve Gizlilik Politikasını kabul etmiş olursunuz.
    Vikipedi® (ve Wikipedia®) kâr amacı gütmeyen kuruluş olan Wikimedia Foundation, Inc. tescilli markasıdır.
  • Gizlilik politikası
  • Vikipedi hakkında
  • Sorumluluk reddi
  • Davranış Kuralları
  • Geliştiriciler
  • İstatistikler
  • Çerez politikası
  • Mobil görünüm
  • Wikimedia Foundation
  • Powered by MediaWiki
TLTx
Konu ekle