Alfa-Amilaz - Vikipedi
İçeriğe atla
Ana menü
Gezinti
  • Anasayfa
  • Hakkımızda
  • İçindekiler
  • Rastgele madde
  • Seçkin içerik
  • Yakınımdakiler
Katılım
  • Deneme tahtası
  • Köy çeşmesi
  • Son değişiklikler
  • Dosya yükle
  • Topluluk portalı
  • Wikimedia dükkânı
  • Yardım
  • Özel sayfalar
Vikipedi Özgür Ansiklopedi
Ara
  • Bağış yapın
  • Hesap oluştur
  • Oturum aç
  • Bağış yapın
  • Hesap oluştur
  • Oturum aç

İçindekiler

  • Giriş
  • 1 İnsan biyolojisinde
    • 1.1 Tükürük amilazı (ptyalin)
  • 2 Kaynakça

Alfa-Amilaz

  • العربية
  • Català
  • English
  • Español
  • Euskara
  • فارسی
  • Français
  • Galego
  • हिन्दी
  • Magyar
  • Bahasa Indonesia
  • Íslenska
  • İtaliano
  • 한국어
  • Bahasa Melayu
  • Polski
  • Português
  • Русский
  • Srpskohrvatski / српскохрватски
  • Simple English
  • Српски / srpski
  • Українська
  • Oʻzbekcha / ўзбекча
  • Tiếng Việt
  • 中文
  • 粵語
Bağlantıları değiştir
  • Madde
  • Tartışma
  • Oku
  • Değiştir
  • Kaynağı değiştir
  • Geçmişi gör
Araçlar
Eylemler
  • Oku
  • Değiştir
  • Kaynağı değiştir
  • Geçmişi gör
Genel
  • Sayfaya bağlantılar
  • İlgili değişiklikler
  • Kalıcı bağlantı
  • Sayfa bilgisi
  • Bu sayfayı kaynak göster
  • Kısaltılmış URL'yi al
  • Karekodu indir
Yazdır/dışa aktar
  • Bir kitap oluştur
  • PDF olarak indir
  • Basılmaya uygun görünüm
Diğer projelerde
  • Wikimedia Commons
  • Vikiveri ögesi
Görünüm
Vikipedi, özgür ansiklopedi
(Amilaz sayfasından yönlendirildi)
Alfa-amilaz
İnsan tükürük amilazı: kalsiyum iyonu soluk haki renginde görünür, klorür iyonu ise yeşil renktedir. PDB[1]
Tanımlayıcılar
EC numarası 3.2.1.0
CAS numarası 9000-90-2
Veritabanları
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Ara
PMC articles
PubMed articles
GH13 katalitik etki alanı
Siklodekstrin glukanotransferaz (e.c.2.4.1.19) (cgtaz)
Tanımlayıcılar
SembolAlfa-amilaz

Alfa-amilaz, (α-amilaz), nişasta ve glikojen gibi alfa bağlantılı büyük polisakkaritlerin alfa bağlarını bunlardan daha kısa zincirler oluşturan dekstrin ve maltoza hidrolize eden bir enzimdir (AT numarası|3.2.1.1).[2]

İnsanlarda ve diğer memelilerde bulunan amilaz'ın ana formudur.[3] Gıda rezervi olarak nişasta içeren tohumlarda da bulunur ve birçok mantar tarafından salgılanır. Glikozit hidrolaz ailesi 13'ün bir üyesidir.

İnsanlarda, tükürük bezleri ve pankreasta salgılanır. Aktif bir enzimdir. Amilaz enzimi sindirim kanalının iki farklı bölgesinde görev yapar.

İnsan biyolojisinde

[değiştir | kaynağı değiştir]

Birçok dokularda olmasına rağmen, amilaz en çok pankreas suyunda ve tükürük'te belirgindir ve her biri kendi insan a-amilaz izoformu vardır. İzoelektrik odaklama üzerinde farklı davranırlar ve ayrıca özel monoklonal antikorlar kullanılarak deney yaparken ayrılabilirler. İnsanlarda, tüm amilaz izoformları kromozom 1p21'e bağlanır (bkz. AMY1A).

Tükürük amilazı (ptyalin)

[değiştir | kaynağı değiştir]

Amilaz tükürükte bulunur ve nişasta'yı maltoz ve dekstrin'e ayırır. İsveçli kimyager Jöns Jakob Berzelius tarafından adlandırılan bu amilaz formuna "ptyalin" de denir. Bu isim, madde tükürükten elde edildiği için Yunanca πτυω (tükürürüm) kelimesinden türetilmiştir.[4] Büyük, çözünmeyen nişasta moleküllerini çözünebilen nişastalara (amilodekstrin, eritrodekstrin ve akrodekstrin) art arda daha küçük nişastalara doğru parçalar ve sonunda maltoz üretir. Ptyalin doğrusal α(1,4) glikosidik bağ'lar üzerinde etki eder ancak bileşik hidroliz, dallı ürünler üzerinde etki eden bir enzim gerektirir. Tükürük amilazı mide'de gastrik asit tarafından etkisizleştirilir. pH 3.3'e ayarlanmış mide suyunda, ptyalin 37 °C'de 20 dakikada tamamen etkisizleşir. Buna karşılık, pH 4.3'te mide suyuna 150 dakika maruz kaldıktan sonra amilaz faaliyetinin %50'si kalır.[5] Hem nişasta, ptyalin için substrat hem de ürün (kısa glikoz zincirleri), onu mide asidinin etkisizleştirmesine karşı kısmen koruyabilir. pH 3.0'da tampona eklenen Ptyalin, 120 dakika içinde tamamen etkisizleştirilir ancak, %0.1 seviyesinde nişasta eklenmesi faaliyetin %10'unun kalmasına neden olur ve %1.0 seviyesinde nişastanın benzer şekilde eklenmesi 120 dakikada yaklaşık faaliyetin %40'ının kalmasına neden olur.[6]

Taslak simgesiEnzim ile ilgili bu madde taslak seviyesindedir. Madde içeriğini genişleterek Vikipedi'ye katkı sağlayabilirsiniz.

Kaynakça

[değiştir | kaynağı değiştir]
  1. ^ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (May 1996). "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D. 52 (Pt 3): 435-46. doi:10.1107/S0907444995014119 Özgürce erişilebilir. PMID 15299664. 
  2. ^ Kierulf P. "Amylase". Store Medisinske Leksikon. Store Norske Leksikon. 19 Ocak 2021 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 24 Ocak 2021. 
  3. ^ Voet D, Voet JG (2005). Biochimie (2. bas.). Bruxelles: De Boeck. ss. 1583. 
  4. ^ J. Berzelius (Ms. Esslinger, trans.), Traité de Chimie (Paris, France: Firmin Didot Frerès, 1833), vol. 7, page 156 10 Ekim 2021 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi..
  5. ^ Fried M, Abramson S, Meyer JH (October 1987). "Passage of salivary amylase through the stomach in humans". Digestive Diseases and Sciences. 32 (10): 1097-103. doi:10.1007/bf01300195. PMID 3652896. 
  6. ^ Rosenblum JL, Irwin CL, Alpers DH (May 1988). "Starch and glucose oligosaccharides protect salivary-type amylase activity at acid pH". The American Journal of Physiology. 254 (5 Pt 1): G775-80. doi:10.1152/ajpgi.1988.254.5.G775. PMID 2452576. 
"https://tr.wikipedia.org/w/index.php?title=Alfa-Amilaz&oldid=36350253" sayfasından alınmıştır
Kategoriler:
  • Tanımlanmamış parametreler içeren protein bilgi kutusu kullanan sayfalar
  • Enzim taslakları
  • EC 3.2.1
  • Bilinen yapıya sahip enzimler
  • Enzimler
Gizli kategoriler:
  • Webarşiv şablonu wayback bağlantıları
  • Tüm taslak maddeler
  • Sayfa en son 20.07, 6 Kasım 2025 tarihinde değiştirildi.
  • Metin Creative Commons Atıf-AynıLisanslaPaylaş Lisansı altındadır ve ek koşullar uygulanabilir. Bu siteyi kullanarak Kullanım Şartlarını ve Gizlilik Politikasını kabul etmiş olursunuz.
    Vikipedi® (ve Wikipedia®) kâr amacı gütmeyen kuruluş olan Wikimedia Foundation, Inc. tescilli markasıdır.
  • Gizlilik politikası
  • Vikipedi hakkında
  • Sorumluluk reddi
  • Davranış Kuralları
  • Geliştiriciler
  • İstatistikler
  • Çerez politikası
  • Mobil görünüm
  • Wikimedia Foundation
  • Powered by MediaWiki
Alfa-Amilaz
Konu ekle